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1.
Rev. bras. parasitol. vet ; 27(3): 267-279, July-Sept. 2018. graf
Article in English | LILACS | ID: biblio-959193

ABSTRACT

Abstract The cattle tick Rhipicephalus microplus causes significant economic losses in agribusiness. Control of this tick is achieved mainly through the application of chemical acaricides, often resulting in contamination of animal food products and of the environment. Another major concern associated with acaricide use is the increasing reports of resistance of this tick vector against the active ingredients of many commercial products. An alternative control method is vaccination. However, the commercially available vaccine based on a protein homologous to Bm86 exhibits variations in efficacy relative to the different geographical locations. This study aimed to identify antigenic determinants of the sequences of proteins homologous to Bm86. Phylogenetic analyses were performed to determine the extent of divergence between different populations of R. microplus to identify the sequence that could be used as a universal vaccine against the multiple geographically distinct populations of R. microplus and related tick species. Considering the extensive sequence and functional polymorphism observed among strains of R. microplus from different geographical regions, we can conclude that it may be possible to achieve effective vaccination against these cattle ticks using a single universal Bm86-based antigen.


Resumo O carrapato Rhipicephalus microplus é responsável por perdas significativas no agronegócio. O controle deste carrapato é feito principalmente por meio da aplicação de acaricidas químicos, geralmente resultando na contaminação de produtos de origem animal e do meio ambiente. Outra preocupação importante associada ao uso de acaricidas é o crescente aumento de relatos sobre a resistência deste carrapato a princípios ativos de vários produtos comerciais. Uma alternativa de controle é por meio de vacinação. Porém, a vacina comercializada contendo proteína homóloga à Bm86, apresenta variações de eficácia em relação às diferentes localizações geográficas. Este estudo buscou identificar determinantes antigênicos das sequencias de proteínas homólogas a Bm86. As análises filogenéticas foram feitas para determinar a extensão da divergência entre diferentes populações de R. microplus com o objetivo de identificar a sequência que poderia ser usada como vacina universal contra as múltiplas populações geograficamente distintas de R. microplus e espécies de carrapatos relacionados. Considerando-se a extensa sequência e o polimorfismo observados entre linhagens de R. microplus de diferentes regiões geográficas, podemos concluir que pode ser possível obter uma vacinação efetiva contra esses carrapatos bovinos utilizando um único antígeno universal baseado em Bm86.


Subject(s)
Animals , Cattle , Tick Infestations/prevention & control , Vaccines/chemistry , Proteins/immunology , Cattle Diseases/prevention & control , Rhipicephalus/immunology , Epitopes/immunology , Vaccines/administration & dosage
2.
Pesqui. vet. bras ; 37(1): 52-57, jan. 2017.
Article in Portuguese | LILACS, VETINDEX | ID: biblio-837455

ABSTRACT

A Febre Maculosa Brasileira (FMB) é uma doença infecciosa, transmitida por carrapatos ao homem. Uma nova riquetsiose humana foi descrita como causadora de Febre Maculosa no Estado de São Paulo, sendo denominada de Rickettsia sp. cepa Mata Atlântica. O presente trabalho teve como objetivo detectar e identificar proteínas com potencial de estimular o sistema imune de hospedeiro mamífero, desta nova cepa descrita. Para tanto, foi realizado a extração proteica total de Rickettsia sp. cepa Mata Atlântica. As proteínas extraídas foram fracionadas por eletroforese. As bandas proteicas foram transferidas para membranas de nitrocelulose por migração elétrica e submetidas à técnica de Western-blot, para detecção proteica. Ao todo sete proteínas imunorreativas foram detectadas. Duas proteínas apresentaram maior abundancia, com peso molecular, de 200 e 130 kDa respectivamente. Através da comparação de mapas proteômicos existentes e pelo peso molecular que estas proteínas apresentaram, sugere-se que as duas proteínas detectadas representem rOmpA (200 kDa) e rOmpB (130 kDa). As demais proteínas detectadas apresentaram menor ocorrência e peso molecular inferior a 78 kDa, podendo representar membros da família de antígenos de superfície celular (Sca - Surface cell antigen). As proteínas detectadas poderão servir como base de estudo na elaboração de métodos diagnósticos sensíveis e específicos, no desenvolvimento de vacinas, além de possibilitarem novos estudos para terapias mais eficazes.(AU)


Brazilian Spotted Fever (BSF) is an infectious disease transmitted by ticks to humans. A new human rickettsial infection was reported to cause spotted fever in the State of São Paulo and was named Rickettsia sp. Strain Atlantic Forest. This study aimed to detect and identify proteins with potential to stimulate the immune system of mammalian host of this new strain described. Therefore, we performed total protein extraction Rickettsia sp. Strain Atlantic Forest. The extracted proteins were fractionated by electrophoresis. The protein bands were transferred to nitrocellulose membrane by electrical migration and subjected to Western blot for protein detection. In all, seven immunoreactive proteins were detected. Two proteins showed higher abundance, with molecular weight of 200 and 130 kDa respectively. By comparing existing proteomic maps and the molecular weight of these proteins showed that, it is suggested that the two proteins detected representing rOmpA (200 kDa) and rOmpB (130 kDa). The other detected proteins had lower occurrence and molecular weight less than 78 kDa, which may represent members of the cell surface antigens Family (Sca - Surface cell antigen). The detected proteins may serve as a study based on the development of sensitive and specific diagnostic methods in the development of vaccines and they enable further studies to more effective therapies.(AU)


Subject(s)
Immunogenetic Phenomena , Proteins/immunology , Rickettsia Infections/immunology , Rickettsia/immunology , Rocky Mountain Spotted Fever/diagnosis , Rocky Mountain Spotted Fever/immunology
3.
Arq. neuropsiquiatr ; 70(4): 300-304, Apr. 2012. ilus, graf, tab
Article in English | LILACS | ID: lil-622592

ABSTRACT

The autoimmune encephalopathies are a group of conditions that are associated with autoantibodies against surface neuronal proteins, which are likely to mediate the disease. They are established as a frequent cause of encephalitis. Characteristic clinical features in individual patients often allow the specificity of the underlying antibody to be confidently predicted. Antibodies against the VGKC-complex, mainly LGI1(leucine-rich glioma-inactivated 1), CASPR2 (contactin-associated protein 2), and contactin-2, and NMDA (N-methyl, D-aspartate) -receptor are the most frequently established serological associations. In the minority of cases, an underlying tumour can be responsible. Early administration of immunotherapies, and tumour removal, where it is relevant, offer the greatest chance of improvement. Prolonged courses of immunotherapies may be required, and clinical improvements often correlate well with the antibody levels. In the present article, we have summarised recent developments in the clinical and laboratory findings within this rapidly expanding field.


As encefalopatias autoimunes constituem um grupo de condições associadas à presença, no soro, de anticorpos contra proteínas de superfície neuronais. Acredita-se que esses anticorpos sejam mediadores da ocorrência da doença, sendo reconhecidos atualmente como causas frequentes de encefalite. Apresentações clínicas características permitem, muitas vezes, predizer o grupo específico de anticorpos subjacentes. Anticorpos contra o complexo VGKF, especialmente LGI1 (leucine-rich glioma-inactivated1), CASPR2 (contactin-associated protein 2) e contactina-2, e contra o receptor NMDA(N-methyl, D-aspartate) são as associações sorológicas mais frequentemente estabelecidas. Na minoria dos casos, pode ser detectado um tumor subjacente. As maiores chances de melhora estão relacionadas à administração precoce de imunoterapia e à remoção do tumor, quando presente. A duração da imunoterapia pode se prolongada e a melhora se correlaciona, muitas vezes, com os níveis séricos de anticorpos. Neste artigo, estão resumidos os avanços recentes nos achados clínicos e laboratoriais neste campo que está em tão rápida expansão.


Subject(s)
Humans , Autoantibodies/immunology , Autoimmune Diseases/therapy , Encephalitis/therapy , Immunotherapy/methods , Autoimmune Diseases/immunology , /immunology , Encephalitis/classification , Encephalitis/immunology , Membrane Proteins/immunology , Nerve Tissue Proteins/immunology , Proteins/immunology , Receptors, N-Methyl-D-Aspartate/immunology
4.
São Paulo; s.n; 2012. [73] p. ilus, graf.
Thesis in Portuguese | LILACS, SES-SP, SESSP-CTDPROD, SES-SP, SESSP-ACVSES, SESSP-TESESESSP, SES-SP | ID: lil-641182

ABSTRACT

Os efeitos de infecções parasitárias na responsividade do sistema imune do hospedeiro têm sido amplamente estudados. Muitos destes resultados sugerem que esta imunomodulação possa ser um dos mecanismos utilizados para promover a sobrevivência do parasita. Neste sentido, as infecções crônicas gastrointestinais por nematóides são particularmente intrigantes, pois os mecanismos que os parasitas utilizam para se evadir da imunidade do hospedeiro são eficazes e de natureza diversa. Com relação ao Ascaris suum, apesar de produzir proteínas que são potentes alérgenos, tanto a infecção experimental como extratos de vermes adultos suprimem substancialmente a resposta imune do hospedeiro. Em nosso laboratório isolamos uma proteína denominada PAS-1(Proteína Ascaris suum), presente no extrato bruto de vermes adultos de Ascaris suum, que possui uma intensa atividade supressora sobre a resposta imune humoral e celular. Assim, esta proteína PAS-1 e o anticorpo monoclonal contra ela dirigido (MAIP-1) são ferramentas importantes para os estudos sobre a imunomodulação induzida por Ascaris suum. Neste trabalho investigamos a presença de PAS-1 no sobrenadante de cultura de ovos embrionados e no fluído pseudocelomático de vermes adultos, e comprovamos que PAS-1 é uma proteína secretada e excretada por larvas em diferentes estágios precoce do ciclo vital do parasita e também por vermes adultos. Nossos resultados demonstram que a proteína PAS-1 possui aproximadamente 200 KDa, com N-terminal His-His-Phe-Thr-Leu-Glu-Ser-Ser-Leu-Asp-Thr, caracterizando uma homologia com uma proteína de Ascaris lumbricóides (ABA-1). Por outro lado, PAS-1 suprime intensamente a resposta inflamatória aguda induzida por LPS, inibindo a produção de citocinas pro-inflamatórias e estimulando a secreção de IL-10. Além disso, a atividade anti-inflamatória de PAS-1 foi totalmente revertida pelo...


Subject(s)
Animals , Antibodies, Monoclonal , Ascaris suum , Immunosuppression Therapy , Proteins/physiology , Proteins/immunology , Proteins/metabolism
5.
Medicina (B.Aires) ; 66(4): 357-362, 2006.
Article in Spanish | LILACS | ID: lil-449006

ABSTRACT

Recent evidence indicates that protein-glycan interactions play a critical role in different events associated with the physiology of T-cell responses including thymocyte maturation, T-cell activation, lymphocyte migration and T-cell apoptosis. Glycans decorating T-cell surface glycoproteins can modulate T-cell physiology by specifically interacting with endogenous lectins including selectins and galectins. These endogenous lectins are capable of recognizing sugar structures localized on T-cell surface glycoproteins and trigger different signal transduction pathways leading to differentiation, proliferation, cell cycle regulation or apoptosis. Protein-carbohydrate interactions may be controlled at different levels, including regulated expression of lectins during T-cell maturation and differentiation and the spatio-temporal regulation of glycosyltransferases and glycosidases, which create and modify sugar structures present in T-cell surface glycoproteins. This article briefly reviews the mechanisms by which protein-carbohydrate interactions modulate immunological processes such as T-cell activation, migration and apoptosis.


Las interacciones entre proteínas y glicanos juegan un papel fundamental en numerosos eventos de la regulación de la fisiología del sistema inmune, como maduración tímica, activación, migración y apoptosis de células T. Los carbohidratos son capaces de modular la fisiología linfocitaria a través de la interacción específica con lectinas endógenas como selectinas y galectinas. Estas lectinas endógenas son capaces de reconocer estructuras sacarídicas localizadas en glicoproteínas de la superficie celular y regular procesos tan diversos como proliferación, diferenciación y ciclo celular. Existen diversos niveles de control de la interacción entre lectinas y azúcares; en primer lugar podemos mencionar la expresión regulada de estas lectinas durante el desarrollo de una respuesta inmune, y en segundo lugar la regulación espacio-temporal de la actividad de glicosiltranferasas y glicosidasas cuya función es crear y modificar los azúcares específicos para estas lectinas. Existen evidencias de que la expresión y actividad de estas enzimas se regulan en forma positiva o negativa durante diferentes eventos del desarrollo, ejecución y finalización de la respuesta inmune. En este artículo se analizarán los mecanismos a través de los cuales las interacciones entre lectinas con sus carbohidratos específicos modulan en forma específica diversos procesos fisiológicos, como maduración de timocitos, migración linfocitaria, activación y diferenciación de células T y apoptosis.


Subject(s)
Humans , T-Lymphocytes/physiology , Polysaccharides/metabolism , Proteins/metabolism , Apoptosis , Cell Communication , Glycosylation , Glycosyltransferases , Galectins/chemistry , Galectins/immunology , Galectins/metabolism , Protein Binding/immunology , Polysaccharides/chemistry , Polysaccharides/immunology , Proteins/chemistry , Proteins/immunology , Selectins/chemistry , Selectins/immunology , Selectins/metabolism
6.
Rev. bras. cancerol ; 51(1): 23-30, jan.-mar. 2005. ilus, tab
Article in Portuguese | LILACS | ID: lil-414668

ABSTRACT

A queilite actínica é a principal lesão pré-neoplásica do lábio. A exposição crônica à radiação solar é apontadacomo o principal agente etiológico, tanto para a queilite actínica como para o carcinoma epidermóide do lábio.Porém, estudos complementares são necessários para ajudar a mapear os eventos moleculares indispensáveis para que ocorra a progressão da queilite actínica para esta neoplasia. A proteína hMSH2 do reparo de bases malpareadas do DNA interage com algumas proteínas integrantes da principal via de reparo dos danos ocasionados pela radiação ultravioleta, o reparo de excisão de nucleotídeo. Portanto, é importante avaliar esta proteína em queilites actínicas. Este estudo teve como objetivo descrever e analisar a imunoexpressão da proteína hMSH2 em amostras de queilites actínicas com várias graduações histológicas (discreta, moderada e acentuada), assim como no epitélio do lábio inferior normal. Os resultados não mostraram diferenças estatísticas entre as várias graduações histológicas das queilites actínicas entre si, assim como não houve diferenças estatísticas significativas entre as amostras de queilite actínica e a mucosa labial normal. Esses resultados sugerem que a proteína hMSH2 não participa da progressão de queilite actínica para carcinoma epidermóide no lábio, no entanto, mais estudos são necessários para melhor compreensão da participação do reparo de bases mal pareadas neste processo.


Subject(s)
Humans , Male , Female , Adult , Middle Aged , Cheilitis , Lip , Lip Neoplasms , Ultraviolet Rays , Immunohistochemistry , Proteins/immunology
7.
Belo Horizonte; s.n; 2005. 153 p. ilus.
Thesis in Portuguese | LILACS | ID: lil-574587

ABSTRACT

A resposta imune de humanos infectados com helmintos é direcionada a várias proteínas, inclusive aquelas secretadas ou de superfície, principalmente devido a localização no parasito que vive em contato direto com o sangue permitindo uma interação direta com componentes do sistema imune do hospedeiro. Embora várias proteínas expressas no tegumento do Schistosoma mansoni já têrem sido descritas e muitas seqüências de RNAm estarem depositadas em bancos de dados de domínio público, pouco se conhece sobre o papel das proteínas de superfície ou secretadas na biologia do parasito e na interação com o sistema imune do hospedeiro. Neste estudo predizemos proteínas secretadas e de superfície depositadas no banco de dados de proteínas da Rede ONSA/SP através dos programas de bioinformática e caracterizamos uma nova proteína de superfície do S. mansoni. A partir das 26.228 seqüências de proteínas analisadas pelos programas SignalP e Phobius observamos que 10,5 porcento foram anotadas como transmembranas, ancoradas ou secretadas e metade dessas proteínas (55,3 porcento) foi identificada por mais de um programa, reforçando a hipótese que pelo menos 5,81 porcento destas proteínas são possivelmente secretadas ou de superfície. A partir de anotações manuais observamos que a maioria das proteínas é transmembrana intracelular e extracelular (25,0 porcento e 22,1 porcento respectivamente) e apenas um pequeno número foi classificado como secretadas (6,0 porcento), presentes no retículo endoplasmático ou golgi (1,8 porcento) e ancoradas (1,7 porcento). Entretanto, o número de proteínas, com peptídeo sinal, identificadas em nossa análise, pode estar subestimado, pois as seqüências usadas em nosso estudo foram geradas por Orestes. Quando comparamos os modelos utilizados, observamos que o Phobius Transmembrana foi o programa que mais classificou corretamente as proteínas (62,1 porcento) tendo como a maioria das falso-positivas as proteínas intracelulares (40,1 porcento). O SignalP Modelo Markov (MM) foi o programa que mais classificou corretamente proteínas secretadas (17,3 porcento) quando comparado com o Modelo de Rede Neural (9,3 porcento) e Phobius secretada (15,3 porcento), sendo o programa mais sensível par identificação de peptídeo sinal. Entretanto, a maioria das proteínas falso-positivas classificadas pelo SignalP (MM) foram as proteínas transmembrana extra (30,2 porcento) e intracelulares (28,8 porcento). A partir de ferramentas de bioinformática para identificação de proteínas de superfície e o estudo e utilizando imunolocalização identificamos uma nova proteína do S. mansoni, Sm262 que parece ser um receptor com papel na via de sinalização e desenvolvimento do parasito.


Subject(s)
Membrane Proteins , Proteins/genetics , Proteins/immunology , Schistosoma mansoni/microbiology
8.
Belo Horizonte; s.n; 2005. 153 p. ilus.
Thesis in Portuguese | LILACS, ColecionaSUS | ID: biblio-933573

ABSTRACT

A resposta imune de humanos infectados com helmintos é direcionada a várias proteínas, inclusive aquelas secretadas ou de superfície, principalmente devido a localização no parasito que vive em contato direto com o sangue permitindo uma interação direta com componentes do sistema imune do hospedeiro. Embora várias proteínas expressas no tegumento do Schistosoma mansoni já têrem sido descritas e muitas seqüências de RNAm estarem depositadas em bancos de dados de domínio público, pouco se conhece sobre o papel das proteínas de superfície ou secretadas na biologia do parasito e na interação com o sistema imune do hospedeiro. Neste estudo predizemos proteínas secretadas e de superfície depositadas no banco de dados de proteínas da Rede ONSA/SP através dos programas de bioinformática e caracterizamos uma nova proteína de superfície do S. mansoni. A partir das 26.228 seqüências de proteínas analisadas pelos programas SignalP e Phobius observamos que 10,5 porcento foram anotadas como transmembranas, ancoradas ou secretadas e metade dessas proteínas (55,3 porcento) foi identificada por mais de um programa, reforçando a hipótese que pelo menos 5,81 porcento destas proteínas são possivelmente secretadas ou de superfície


A partir de anotações manuais observamos que a maioria das proteínas é transmembrana intracelular e extracelular (25,0 porcento e 22,1 porcento respectivamente) e apenas um pequeno número foi classificado como secretadas (6,0 porcento), presentes no retículo endoplasmático ou golgi (1,8 porcento) e ancoradas (1,7 porcento). Entretanto, o número de proteínas, com peptídeo sinal, identificadas em nossa análise, pode estar subestimado, pois as seqüências usadas em nosso estudo foram geradas por Orestes. Quando comparamos os modelos utilizados, observamos que o Phobius Transmembrana foi o programa que mais classificou corretamente as proteínas (62,1 porcento) tendo como a maioria das falso-positivas as proteínas intracelulares (40,1 porcento). O SignalP Modelo Markov (MM) foi o programa que mais classificou corretamente proteínas secretadas (17,3 porcento) quando comparado com o Modelo de Rede Neural (9,3 porcento) e Phobius secretada (15,3 porcento), sendo o programa mais sensível par identificação de peptídeo sinal. Entretanto, a maioria das proteínas falso-positivas classificadas pelo SignalP (MM) foram as proteínas transmembrana extra (30,2 porcento) e intracelulares (28,8 porcento). A partir de ferramentas de bioinformática para identificação de proteínas de superfície e o estudo e utilizando imunolocalização identificamos uma nova proteína do S. mansoni, Sm262 que parece ser um receptor com papel na via de sinalização e desenvolvimento do parasito


Subject(s)
Membrane Proteins , Proteins/genetics , Proteins/immunology , Schistosoma mansoni/microbiology
10.
Ain-Shams Medical Journal. 2001; 52 (1-2-3): 143-150
in English | IMEMR | ID: emr-135395

ABSTRACT

Arthritis is a well recognised association of inflammatory bowel diseases. The cause of this arthritis is not yet clear but it is likely to be an immunological reaction to one of many bacterial antigens to which the bowel are exposed. One of such group, the heat shock proteins [HSPs], was investigated. These are immunodominant antigens of a wide variety of infectious microorganisms and have varying amino acid chain sequences some of which are similar to those found in human tissues. Antibodies to human HSP 60 and HSP 90 were measured in the serum of patients with ulcerative colitis, with and without arthritis, and in normal age and sex matched healthy controls. The severity of ulcerative colitis was assessed during exacerbation by numbers of motions per day, weight loss, pulse, temperature, ESR and serum albumin. The nature of the organisms colonising the large intestine was determined by bacteriological examination of stool. Higher mean titres of serum IgG anti-human HSP 60 and HSP 90 antibodies were found in all patients with ulcerative colitis than in healthy controls. Both types of antibodies were higher in patients in whom the intestine were colonised with E. coli. In these ulcerative colitis patients, serum IgG anti-human HSP 60 and HSP 90 antibodies were found to be higher in arthritic patients than in non arthritic and the elevation in anti-human HSP 60 antibodies was found to be significant. These findings suggest that arthritis associated with ulcerative colitis despite, being seronegative for rheumatoid factor, was associated with more sever ulcerative colitis and with a greater inflammatory response to heat shock proteins


Subject(s)
Humans , Male , Female , Arthritis , Proteins/immunology , Blood Sedimentation , Liver Function Tests/blood , HLA-B27 Antigen
11.
Indian J Exp Biol ; 1999 Jul; 37(7): 655-61
Article in English | IMSEAR | ID: sea-59411

ABSTRACT

The present study was taken to characterize molecular weights of sperm specific polypeptides antigenic to rabbits and calf with the aim to assess their immunoreactivity with IgG antibodies in sera from immuno-infertile cows. Seropositivity for antisperm IgG antibodies in 75 repeat breeder and 15 pregnant control cattle was tested by cellular ELISA using washed spermatozoa antigen from 4 bulls. Molecular weights of bovine sperm polypeptides antigenic to rabbit and calf were determined by 10% SDS-PAGE and Western blotting. Molecular weights of sperm peptides reactive with sera from immuno-infertile cows were also determined. Seropositivity of antisperm IgG antibodies for bull I, II, III and IV was 23.6, 14.6, 26.6 and 20%, respectively. A total of 16 polypeptides were discernible on gel. Out of these, 7 polypeptides were immunoreactive with sera from hyperimmunized rabbits as compared to 3 poly-peptides which reacted with sera from hyper-immunized calf. Only two polypeptides were reactive with sera from immuno-infertile cows. Variable number of sperm polypeptides and their immunoreactivity have been reported in different species. Antigenicity of different polypeptides in sperm needs further investigations.


Subject(s)
Animals , Autoantibodies/immunology , Blotting, Western , Cattle , Female , Immune Sera , Infertility, Female/immunology , Male , Pregnancy , Proteins/immunology , Spermatozoa/immunology
12.
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 91(1): 97-100, Jan.-Feb. 1996. tab
Article in English | LILACS | ID: lil-164143

ABSTRACT

The effect of the human immunodeficiency virus (HIV) infection on IgG production against purified protein derivative (PPD) and 2,3-diacil-trehalose (SL-IV) was investigated by an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) test. Comparison between the antigens showed that immunocompetent patients produce preferentially antibodies to SL-IV than to PPD (73.3 por cento versus 63.3 por cento). Combination of the these results showed an increase of the sensitivity to 80 por cento, which decreased over the spectrum of immunodepression caused by HIV. In the tuberculous HIV seropositive group the sensitivities of SL-IV and PPD were 36.4 por cento versus 40 por cento and 0 por cento versus 22.2 por cento in the tuberculosis/acquired immunodeficiency syndrome (TB/AIDS) group. Combination of these results gave respectively 54.5 por cento and 20 por cento, showing that serological tests have limited value for diagnosis of tuberculosis in HIV infected patients. High antibody levels were observed in HIV seropositive asymptomatic group, but only two individuals were positive for both antigens. In the follow up, one of them tuberculous lymphadenitis, indicating that further work is needed to access the value of serological tests in predicting tuberculosis in HIV infected individuals.


Subject(s)
Humans , Acquired Immunodeficiency Syndrome , Proteins/immunology , Tuberculosis/diagnosis , AIDS Serodiagnosis
13.
São Paulo med. j ; 113(2): 757-66, Mar.-Apr. 1995. tab, graf
Article in English | LILACS | ID: lil-161548

ABSTRACT

The time scale dissociation between high parasitemia and tissue pathology allied to the absence of parasites in the heart lesions of chronic Chagas' disease cardiopathy, casted doubt on the direct participation of Trypanosoma cruzi in tissue lesions. Moreover, the heart tissue lesions in chronic Chagas' disease cardiopathy are associated to an inflammatory mononuclear cell infiltrate, presumably the ultimate effectors of tissue damage. It has been hypothesized that the inflammatory cell infiltrate could mediate a delayed hypersensitivity process directed to the heart tissue components, an autoimmune response triggered by immunological cross-reactivity in the course of a protective immune response against some T. cruzi antigen homologous to heart proteins. However, little is known about the efector role of the T cells in the infiltrate, or about the nature of the antigen that lead to their accumulation in tissue. In this paper, we will review the published evidence on autoimmunity and immunological cross-reactivity between T cruzi and the mammalian host, along with data generated in our laboratory. The definition of the precise role played by autoimmunity in the pathogenesis of Chagas' disease cardiopathy may have important consequences both for immunoprophylaxis and for the therapeutic approach of chronic Chagas' disease.


Subject(s)
Humans , Autoimmunity , Myosins/immunology , Chagas Cardiomyopathy/immunology , T-Lymphocytes/immunology , Myocardium/immunology , Myocardium/metabolism , /immunology , Antigens, Protozoan/immunology , Chronic Disease , Peptides/immunology , Proteins/immunology , Cross Reactions
15.
New Egyptian Journal of Medicine [The]. 1993; 8 (4): 1058-1061
in English | IMEMR | ID: emr-29765

ABSTRACT

Immunohistochemical identification of S-100 protein using monoclonal antibody with peroxidase antiperoxidase technique was performed on 40 specimens of benign and malignant breast lesions. S-100 was expressed in 19 cases [47.5%] with a higher incidence in medullary carcinoma [87.5%]. S-100 immunoreactivity was considered as a marker for myoepithelial cells and used to distinguish between benign and malignant lesions. The discrepancy of staining results with antibody to S-100 protein can be explained by methods of fixation and immunohistochemical techniques used


Subject(s)
Humans , Female , Proteins/immunology , Proteins/anatomy & histology
16.
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 87(supl.3): 37-42, 1992. ilus
Article in English | LILACS | ID: lil-121073

ABSTRACT

Merozoite surface protein-1 (MSP-1, also referred to as P195, PMMSA or MSA 1) is one of the most studied of all malaria proteins. The proteins. The protein is found in all malaria species investigated and structural studies on the gene indicate that parts of the molecule are well-conserved. Studies on Plasmodium falciparum have shown that the protein is in a processed form on the merozoite surface, a result of proteolytic cleavage of the large percursor molecule. Recent studies have identified some of these cleavage sites. During invasion of the new red cell most of the MSP1 molecule is shed from the parasite surface except for a small C-terminal fragment which can be detected in ring stages. Analysis of the structure of this fragment suggests that it contains two growth factor-like domains that may have a functional role


Subject(s)
Malaria/immunology , Plasmodium falciparum/ultrastructure , Proteins/immunology , Plasmodium falciparum/immunology
17.
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 87(supl.3): 77-84, 1992. ilus
Article in English | LILACS | ID: lil-121079

ABSTRACT

The complete primary structure of the gene encoding the Merozoite Surface Protein 1 of Plasmodium vivax (PvMSP-1) revealed the existence of interspecies conserved regions among the analogous proteins of other Plasmodia species. Here, three DNA recombinant clones expressing 50, 200 and 500 amino acids from the N-terminal region of the PvMSP-1 protein were used on ELISA and protein immunoblotting assays to look at the IgG antibody responses of malaria patients from the Brasilian amazon region of Rondônia. The results showed the existance of P. vivax and P. falciparum IgG antibodies directed against PvMSP-1 antigenic determinants expressed in the clones containing the first 200 and the following 500 amino acids of the molecule, but not within the one expressing the most N-terminal 50 amino acids. Interestingly, there was no correlation between the levels of these IgG antibodies and the previous number of malariainfections


Subject(s)
Humans , Enzyme-Linked Immunosorbent Assay , Immunoblotting , Immunoglobulin G/immunology , Malaria/immunology , Plasmodium vivax/immunology , Proteins/immunology , Malaria/prevention & control
18.
Southeast Asian J Trop Med Public Health ; 1986 Mar; 17(1): 13-8
Article in English | IMSEAR | ID: sea-32966

ABSTRACT

Fifteen isolates of P. falciparum sporozoites obtained from patients with acute falciparum malaria from various malaria endemic areas in Thailand were tested for the presence of a common antigenic determinant in their CS protein molecules. SDS-PAGE and Western blot analysis using MAB or human serum antibodies specific to the CS proteins of the parasites revealed a common epitope shared in the CS proteins of all strains of P. falciparum tested. However, the CS proteins exhibited M.W. variation when different strains of the parasites were compared. A similar result was obtained when the human serum antibodies were used. The present study clearly indicated the occurrence of the common epitope in phenotypically different CS proteins among isolates of P. falciparum sporozoites and supported the notion that antigens containing these repetitive epitopes could be used as the candidates for the sporozoite vaccine against P. falciparum infection.


Subject(s)
Animals , Antigens, Protozoan/analysis , Autoradiography , Cross Reactions , Electrophoresis, Polyacrylamide Gel , Epitopes/analysis , Humans , Immunologic Techniques , Malaria/immunology , Plasmodium falciparum/immunology , Proteins/immunology , Thailand
19.
Indian J Exp Biol ; 1977 Feb; 15(2): 137-9
Article in English | IMSEAR | ID: sea-56295
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